안녕하세요. 이충흔 전문가입니다.
헤모글로빈 내 헴(Heme) 구조에서 일어나는 산소 결합과 해리는 금속 착물의 배위 결합 원리와 입체 화학적 변화가 정교하게 맞물린 과정입니다.
먼저 헴의 중심에 있는 철 이온은 평면적인 포르피린 고리의 질소 원자 4개와 결합해 있습니다. 산소가 없는 암적색의 환원 헤모글로빈 상태에서 철 이온은 단백질 사슬의 히스티딘 잔기와 결합하여 총 5배위 상태를 유지합니다. 이때 철 이온은 고스핀 상태로 존재하는데, 전자가 d 오비탈에 홀전자가 많은 상태로 배치되면서 이온의 크기가 포르피린 고리 중앙의 빈 공간보다 커지게 됩니다. 이로 인해 철 이온은 평면 위로 약 0.4~0.6Å 정도 솟아오른 돔 형태의 구조 왜곡을 형성합니다.
여기에 산소 분자가 철 이온의 반대편에 결합하면 6배위의 팔면체 착물 구조가 완성됩니다. 산소는 강한 장 리간드로 작용하여 철 이온의 d 오비탈 전자들을 강제로 짝지어 저스핀 상태로 변화시킵니다. 저스핀 상태가 되면 전자 간의 반발력이 줄어들어 철 이온의 유효 반지름이 작아지게 되고, 비로소 철 이온은 포르피린 고리 평면 안으로 쏙 들어갈 수 있게 됩니다.
이러한 철 이온의 미세한 위치 이동은 결합된 히스티딘 잔기를 함께 끌어당기며 단백질 전체의 4차 구조를 변화시키는 신호탄이 됩니다. 이 구조적 왜곡이 인접한 다른 헴 그룹의 산소 결합력을 높이는 협동 현상으로 이어지며, 혈액이 폐에서는 산소를 꽉 잡고 조직에서는 쉽게 놓아주는 가역적인 생리 기능을 가능하게 합니다.