안녕하세요. 김지호 전문가입니다.
생물·생명
Q. 염기의 호변이체가 발생하면 염기쌍은 어떻게 수소 결합을 변환시키나요?
안녕하세요. 말씀해주신 것과 같이 염기는 자연 상태에서 아미노형과 케토형과 같은 안정한 상태로 존재하는데요, 그러나 이성질체 형태로 쉽게 전환될 수 있으며, 이때 수소 위치와 이중결합 위치가 바뀝니다. 우선 아미노형은 이미노형으로 쉽게 전환이 가능하며, 케토형은 에놀형으로 전환이 가능합니다. 이런 전환은 짧은 시간 내에 일어나지만, DNA 복제 중에는 잘못된 수소 결합 형성을 유발할 수 있는데요, 원래 정상적으로는 아데닌의 아미노(NH₂) 그룹과 티민의 케톤(O) 그룹이 수소 결합을 형성합니다. 다만 아데닌이 이미노형으로 전환될 경우에는 정상 티민과 결합하기 어려워지고, C와 수소 결합 이 가능해지기 때문에 돌연변이가 발생하는 것입니다. 다음으로 정상적으로는 구아닌의 케톤과 아미노 그룹, 시토신의 아미노-케톤 그룹 사이에 3개의 수소 결합을 형성하지만 구아닌이 엔올 형태로 바뀌게 될 경우에는 티민과 비정상적인 수소 결합 형성 가능해지면서 복제 오류를 유발하게 되는 것입니다. 감사합니다.
생물·생명
Q. Etbr과 같은 삽입성 물질이 돌연변이를 유발하는 원리는 무엇인가요?
안녕하세요. 네, 말씀해주신 EtBr은 삽입성 물질로 DNA 상에 돌연변이를 유발할 수 있는 것으로 알려져 있습니다. EtBr은 평평한 다환 방향족 고리 구조를 가진 분자인데요, 이런 구조 때문에 DNA의 이중나선 사이의 염기쌍 사이에 끼어 들어갈 수 있으며 쉽게 말하면, EtBr은 DNA의 염기쌍 사이 공간에 끼어들어 DNA 구조를 벌리거나 늘리는 역할을 합니다.원래 DNA가 복제될 때, DNA 중합효소는 원래 염기쌍 규칙을 따라 새로운 가닥을 합성하는데요, 삽입성 물질이 DNA 사이에 끼어들면 DNA 가닥이 늘어나거나 꼬임이 생기면서 DNA 중합효소가 정확히 읽기 어려워지며 중합 과정에서 한 염기가 빠지거나, 한 염기가 추가되는 삽입이나 결실이 발생 가능합니다. 이러한 삽입이나 결실은 프레임 이동 돌연변이를 유발할 수 있으며, 단백질 번역에서 코돈의 읽는 틀이 바뀌어 비정상 단백질이 생성되는 것입니다. 감사합니다.
생물·생명
Q. 염기치환 돌연변이와 염기 전환 돌연변이는 어떤 차이가 있나요?
안녕하세요. 네, 질문해주신 것과 같이 염기치환 돌연변이와 염기전환 돌연변이는 차이가 있는데요, 우선 염기치환 돌연변이는 DNA 서열에서 한 염기가 다른 염기로 바뀌는 모든 종류의 점 돌연변이를 통칭하는 용어입니다. 이러한 염기치환에는 염기 전환과 염기 역전이 포함되는데요, 예를 들자면 원래 서열이 A-T에서 변이로 G-C 로 바뀌는 것과 같이 단순히 한 염기가 다른 염기로 치환된 모든 경우입니다. 즉, 염기치환은 큰 범위의 개념이고, 구체적인 유형으로 나눌 수 있는 것입니다. 다음으로 염기 전환 돌연변이는 같은 종류의 염기끼리 치환되는 경우인데요 이는 DNA 구조에 큰 변화를 주지 않아 상대적으로 자주 발생하며 점돌연변이 중 가장 흔합니다. 반면 염기 역전은 서로 다른 종류의 염기끼리 치환되는 경우이며 구조적 변화가 더 크므로 발생 빈도가 낮습니다. 감사합니다.
생물·생명
Q. 원핵 생명체의 번역을 억제할 수 있는 항생제의 작용원리는 어떤가요?
안녕하세요. 네, 말씀해주신 것과 같이 원핵생명체에서 단백질 합성을 억제하는 항생제들은 대부분 리보솜 기능을 선택적으로 방해하는 방식으로 작용하는데요, 원핵 리보솜은 70S (30S + 50S)이고, 진핵 리보솜은 80S이기 때문에 이 차이를 이용해 선택적 독성이 나타납니다. 우선 스트렙토마이신의 표적물질은 30S 리보솜인데요, mRNA와 tRNA의 결합 부위(A 자리)에 결합하여 코돈-안티코돈 상보적 결합 정확성을 방해하며 번역 초기 단계, 특히 개시 단계에서 오류를 유발합니다. 다음으로 테트라사이클린은 30S 소단위 리보솜에 작용하여 A 자리에 tRNA가 접근하는 것을 차단하고 이미 존재하는 리보솜-리보솜-아미노아실 tRNA 복합체에 결합하지 못하게 합니다. 마지막으로 클로람페니콜은 50S 소단위 리보솜에 작용하여 펩티딜트랜스퍼라제 작용을 억제하여 펩타이드 결합이 형성되지 못하게 합니다. 즉 이처럼 각각의 항생제들은 리보솜 소단위나 기능 부위를 달리 표적화하여 원핵 세포에서 단백질 합성을 억제하는 방식으로 작용하는 것입니다. 감사합니다.
생물·생명
Q. 핵으로 가는 단백질은 왜 시그널이 절단되지 않나요?
안녕하세요. 네, 말씀해주신 것과 같이 단백질이 세포 내에서 특정 소기관으로 이동할 때는 각각의 소기관 특성에 맞는 시그널 서열이 작동하게 되는데, 핵으로 가는 단백질의 경우와 미토콘드리아나 엽록체 단백질의 경우가 다른 이유는 바로 단백질 수송 메커니즘과 소기관의 구조적 특성과 관련이 있습니다. 우선 핵으로 가는 단백질은 보통 자유 리보솜에서 완전히 합성된 뒤에 핵공복합체를 통해 들어가는데요, 이때 사용되는 신호는 NLS 로, 보통 짧은 염기성 아미노산인 Lys, Arg이 반복된 서열입니다. 이때 NLS는 절단되지 않는데요 왜냐하면 핵 단백질은 세포 주기 동안 핵막이 분해 및 재형성되면서 여러 번 세포질과 핵 사이를 오가야 할 수도 있기 때문입니다. 따라서 NLS는 단백질의 고유한 주소 라벨로 작용하기 때문에 항상 유지되어야 하고, 재사용 가능한 신호로 기능하는 것입니다. 감사합니다.
생물·생명
Q. 자유리보솜이 어떻게 부착리보솜으로 변하는 것인가요?
안녕하세요. 네, 말씀해주신 것과 같이 자유 리보솜이 부착 리보솜으로 변하는 과정은 단순히 리보솜 자체의 성질이 달라지는 것이 아니라, 합성되는 단백질의 특성에 따라 리보솜이 소포체 막으로 유도되는 방식으로 일어납니다. 우선 세포질에 있는 자유 리보솜은 항상 똑같이 작동을 시작하는데요 어떤 mRNA가 리보솜에 결합하면, 리보솜은 세포질에서 그 단백질의 번역을 개시합니다. 이때 만약 합성되는 단백질이 분비 단백질, 막 단백질, 또는 리소좀 효소라면, 그 단백질의 N-말단에는 짧은 신호 서열이 존재하는데, 리보솜이 이 신호 서열을 합성하면, 신호인식입자라는 단백질-RNA 복합체가 즉시 이 서열에 결합합니다. 이후 SRP가 신호 서열을 인식하면 리보솜에서의 단백질 합성이 잠시 정지되고, SRP는 리보솜-신호 서열-mRNA 복합체를 조면소포체(RER)의 막에 있는 SRP 수용체로 이동시키면서 조면소포체 막에 결합되어 있는 형태가 되는 것입니다. 감사합니다.
화학
Q. 광합성과 같은 반응에서 빛의 반응을 유발할 때 빛 에너지가 어떻게 분자에 흡수되나요?
안녕하세요. 말씀해주신 것과 같이 광합성과 같은 빛 의존 반응에서 빛 에너지는 중요한 역할을 하는데요, 빛은 파동이자 입자 성질을 동시에 가지는데, 광합성에 관여할 때는 광자라는 에너지 패킷으로 작용합니다. 이 광자가 특정 분자, 특히 엽록소같은 광합성 색소에 도달하면, 분자의 전자와 상호작용을 하게 됩니다. 이때 엽록소 분자는 공명 구조를 가진 포르피린 고리 중심에 마그네슘 이온을 가지고 있으며, 이 구조는 π 전자들이 넓게 퍼져 있는 공액 이중 결합을 형성하는데요, 이러한 π 전자들은 상대적으로 들뜰 수 있는 에너지 준위 차이가 작기 때문에 가시광선 영역의 광자가 가진 에너지와 잘 맞습니다. 이때 광자가 이 분자에 흡수되면, 전자는 원래의 바닥상태에서 더 높은 에너지 준위인 들뜬 상태로 전이하게 되며, 이 들뜬 전자는 매우 불안정하기 때문에 곧 에너지를 전달하거나 화학 반응에 사용되는 것입니다. 예를 들어, 광합성에서는 엽록소의 들뜬 전자가 전자전달계의 1차 전자수용체로 이동하며, 결과적으로 전자전달계에서 ATP와 NADPH 합성을 유도하고, 광해리 반응을 통해 물이 분해되어 산소가 발생시킵니다. 감사합니다.
화학
Q. 용해도 평형에서 공통이온 효과가 용해도에 어떠한 영향을 미치나요?
안녕하세요. 용해도 평형에서 공통이온 효과가 용해도에 미치는 영향을 설명드리자면 우선 금속 이온과 음이온이 결합된 염이 물에 녹으면, 고체 상태의 격자가 해리되면서 이온으로 분리되어 용해 평형을 이룹니다. 그런데 만약 용액에 이미 동일한 음이온이 다른 화합물로부터 해리되어 존재하고 있다면 이 상황에서 평형식이 따르는 평형상수 값은 일정하기 때문에 실제로 녹아 있는 양 즉, 용해도가 줄어드는 것입니다. 이 현상을 공통이온 효과라고 하며, 르샤틀리에의 원리로도 설명할 수 있는데요, 즉 평형에 이미 존재하는 이온을 추가하면 평형이 고체 쪽으로 이동하여 이온 농도의 증가를 억제하려 하기 때문에, 전체 용해도가 감소하게 되는 것입니다. 따라서 공통이온 효과는 용해 평형에서 특정 이온의 농도가 이미 높은 경우 해당 염의 용해를 억제하여 용해도를 낮추는 방향으로 작용하는 것이라고 보시면 되겠습니다. 감사합니다.
화학
Q. 온도가 상승하면 반응속도가 증가하는 이유를 분자 충돌 이론으로 어떻게 설명 가능한가요?
안녕하세요. 화학 반응은 반응 입자들이 서로 충돌해야만 일어나는데요, 그러나 단순히 충돌한다고 해서 항상 반응이 일어나는 것은 아니며 두가지 조건을 만족해야합니다. 첫번째는 충분한 에너지를 가져야 하는데요, 충돌 시 상대 운동 에너지가 활성화 에너지(Eₐ) 이상이어야 합니다. 두번째는 올바른 방향성을 이루고 있어야 하는데요, 반응에 필요한 결합이 끊어지고 새로 형성될 수 있도록 적절한 분자 배향이 필요하며 즉, 반응 속도는 단위 시간당 유효한 충돌의 횟수에 의해 결정되는 것입니다. 이때 온도를 올리면 입자들의 평균 운동 에너지가 커지는데요, 따라서 분자들이 더 빠르게 움직이고 충돌 횟수가 많아지기 때문에 충돌 횟수 증가 자체가 반응 속도를 높이는 요인이 되는 것입니다. 감사합니다.
화학
Q. 반응이 자발적으로 일어나기 위해서 자유에너지 변화가 음수여야 하는데 엔트로피가 양수인 경우 왜 유리하나요?
안녕하세요. 말씀해주신 것과 같이 화학 반응이 자발적으로 일어나기 위한 조건은 깁스 자유에너지 변화(ΔG) 가 음수가 되는 것인데요, 이때 ΔG = ΔH - TΔS라는 식을 만족하게 됩니다. 여기서 ΔH는 엔탈피 변화로 반응 시 흡수 또는 방출되는 열 에너지를 나타내고, ΔS는 엔트로피 변화로 무질서도의 변화를 말하는 것입니다. 이때 ΔS가 양수이면 −TΔS 항이 음수가 되는데요 즉, 자유에너지 식에서 ΔG를 낮추는 방향으로 기여하기 때문에, 반응이 자발적으로 진행될 가능성이 높아집니다. 또한 물리적으로 이해했을 때 엔트로피가 양수라는 것은 반응 후 상태가 더 무질서하고, 통계적으로 더 많은 미시적 배열 가능성을 갖는다는 의미입니다. 자연은 이러한 더 많은 배치 가능성을 가지는 방향, 즉 무질서도가 증가하는 방향으로 가는 경향이 있으므로, 자발성이 강화됩니다. 감사합니다.