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숙연한앵무새45
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헤모글로빈보다 미오글로빈의 산소활성도가 더 높은 이유가 어떤건가요?

Hemoglobin 이 4개의 heme group을 가지고 있는데 왜 1개의 heme group을 가지고 있는 myglobin보다 산소활성도가 더 낮은걸까요, 단백질 구조와 관련있는걸까요?
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  • 안녕하세요. 류경범 과학전문가입니다.

    오히려 말씀하신 사항 때문에 그렇습니다.

    즉, 미오글로빈은 서브유닛이 없는 1개의 헴 뿐이기 때문에 산소활성도가 더 높은 것입니다.

    헤모글로빈으로 다시 말씀드리면 한 개의 헴에 산소가 결합하면 헤모글로빈의 분자 구조가 변하여 다음의 산소는 나머지 세 헴에 쉽게 결합하게 되며, 다음 산소 분자의 결합력도 더 커지게 됩니다. 반대로 헤모글로빈은 4개의 헴으로 인해 산소와 쉽게 끈어지는 것도 가능합니다.

    우리 몸에서는 이러한 특성 때문에 헤모글로빈은 산소 운반용으로, 미오글로빈은 산소 저장용으로 사용하는 것입니다.

    예를 들어 폐에서의 산소 분압은 100mmHg이며 헤모글로빈과 미오글로빈은 모두 산소로 100% 포화되어 있으며 근조직의 분압은 약 30mmHg이라고 하면 동맥에서 근조직으로 운반된 헤모글로빈은 4개의 헴에 결합하고 있는 산소의 약 반을 떼어놓지만 1개의 헴을 가진 미오글로빈은 산소와 결합하려는 헴의 성격 때문에 산소를 거의 떼어놓지 않기 때문에 헤모글로빈을 운반용으로 사용합니다.

    하지만 미오글로빈은 산소 농도가 낮아도 1개의 헴만 가지고 있어 산소와 잘 결합하므로 산소 저장 역할을 하고 있는 것입니다.

  • 안녕하세요. 김경렬 과학전문가입니다.

    미오글로빈은 물에 쉽게 용해되는 3 차 구조를 가지기 때문에 분자 표면에 노출되는 특성은 친수성이지만 분자 내부에 채워진 분자는 본질적으로 소수성입니다. 이는 분자량 16, 700을 갖는 모노머 단백질이며, 이는 헤모글로빈에 비해 1/4 입니다.

    즉 단백질의 3차 구조가 다르고, 이로 인해서 산소친화력이 강해지는 것입니다.